La electroforesis en gel nativo es un método por el cual las proteínas se separan en un gel sin haber sido desnaturalizadas o tratadas con un químico llamado SDS o dodecilsulfato de sodio. La electroforesis en gel nativo varía de la electroforesis en gel desnaturalizante Que las proteínas analizadas permanezcan plegadas y retengan sus cargas.
Ambos tipos de electroforesis en gel funcionan con el mismo principio básico. Las muestras de proteínas se cargan en la parte superior de un gel de poliacrilamida. Se pasa una corriente eléctrica a través del gel y las proteínas migran a través del gel. En los geles desnaturalizantes, las proteínas están recubiertas con SDS, lo que les da una fuerte carga negativa. Como resultado, las proteínas desnaturalizadas migran a través del gel basándose principalmente en su peso molecular.
En la electroforesis en gel nativo, las proteínas aún están plegadas, por lo que la forma de la proteína afecta la rapidez con la que viaja a través del gel. Las proteínas también conservan su carga eléctrica nativa y, por lo tanto, las diferentes cargas afectarán la forma en que la proteína recorre el gel nativo.
La electroforesis en gel nativo se utiliza para estudiar la unión a otros compuestos, la agregación y la conformación. Los geles nativos son necesarios para muchas de estas técnicas, ya que la proteína desnaturalizante hace que pierda su estructura y las afinidades de unión que pueda tener. El último beneficio de la electroforesis en gel nativo es que es posible extraer las proteínas después de ejecutar el gel.
