¿Cuáles son las diferencias entre los inhibidores de enzimas competitivos y no competitivos?

Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato para el sitio activo de la enzima, mientras que los inhibidores no competitivos interactúan con la enzima en un lugar diferente al sitio activo. Ambos tipos de inhibidores pueden evitar que ocurra una reacción química específica .

Las enzimas son proteínas que se encuentran en los seres vivos y aumentan la velocidad de las reacciones químicas. Interactúan con un reactivo llamado sustrato. La enzima y el sustrato encajan como una cerradura y una llave. El lugar donde las enzimas y los sustratos encajan se llama el sitio activo. Sin las enzimas, muchas reacciones químicas en el cuerpo no se producirían o se producirían demasiado lentamente para ser beneficiosas.

Los

inhibidores son sustancias que alteran o interfieren con la acción de la enzima para retardarla o detenerla. Los inhibidores competitivos imitan la estructura del sustrato. Pueden encajar en el sitio activo, impidiendo que el sustrato interactúe con la enzima. Esto puede disminuir la velocidad o evitar que se produzca una reacción dependiendo de las concentraciones del inhibidor y el sustrato.

Los inhibidores no competitivos no encajan en el sitio activo. En su lugar reaccionan con la enzima y cambian su forma. Una vez que se produce el cambio de forma, el sustrato ya no puede encajar en el sitio activo y la reacción no puede ocurrir.